سابقه و هدف: در این مطالعه به اثر اتصال یون فلزی روی بر تغییرات ساختاری و پایداری پروتئین آمیلوئید بتا، موثر در بروز بیماری آلزایمر در سطوح مولکولی پرداختیم.
روش بررسی: این بررسی با کمک محاسبات شبیه سازی دینامیکی مولکولی و با استفاده از نرم افزار گرومکس نسخه 4.6.5 و میدان نیروی 03 Amber و مدل حلال آب SPC216 انجام گرفت.
یافته‌ها: به کمک انحراف جذر مربع میانگین، صحت انجام شبیه سازی بررسی و با کمک آنالیزهای مختلف دیگر (اعم از تحلیل ساختار دوم پروتئین، تعداد پیوندهای هیدروژنی و شعاع ژیراسیون) مشاهده کردیم که در حضور یون‌های فلزی روی، قبل و بعد از اتصال، ساختار پروتئین تفاوت چشم‌گیری خواهد کرد.
نتیجه‌گیری: آنالیز داده‌های حاصل از تحلیل ساختار دوم پروتئین نشان می‌دهد که آمیلوئید بتا پپتید در اثر اتصال با یون‌های روی، درصد بالایی از ساختار مارپیچی خود را از دست می‌دهد. با افزایش شعاع ژیراسیون بعد اتصال یون فلزی، پروتئین ساختار کروی خود را از دست داده و باز می شود. همچنین تعداد پیوندهای هیدروژنی در آمیلویید بتا پپتید، در حضور یون فلزی کمتر از در غیاب آن می باشد که تمامی این یافته‌ها دلیل محکمی بر پایداری کمتر ساختار پروتئین در حضور یون فلزی روی و تجزیه آن در مغز و ممانعت از رسوبدهی آمیلویید بتا پپتید و در نتیجه به تاخیر افتادن بیماری آلزایمر خواهد شد. واژگان کلیدی: آمیلوئید بتا پپتید، بیماری آلزایمر، شبیه‌سازی دینامیک مولکولی، انحراف جذر مربع میانگین، تحلیل ساختار دوم پروتئین، شعاع ژیراسیون.